zurück Home	HSP = Chaperon
allgemeines	Heat Shock Proteine, Chaperone (von englisch "Anstandsdame") falten und kombinieren Proteine.
Chaperone	unterstützen die Faltung von Proteinen	Ein neu synthetisiertes Protein muß durch richtige Faltung seine 3D-Struktur bekommen. Bei Hitze oder Stress wird die 3D-Struktur oft beschädigt und muß wieder hergestellt werden. Bei Bakterien: GroEl. Eukayonten haben CCT, welches vorwiegend für Aktin und Tubulin aktiv ist.
FABP	Fatty Acid Binding Protein family FABP 1: Leber und proximaler Dünndarm, wichtig bei Hunger-Situation		Gewebespezifische intrazelluäre Fettsäure-Chaperone für die b-Oxidation und Lipoprotein-Biogenese.
HSP-Hemmer	HSP 90	Alvespimycin, Tanespimycin
	HSP 27	OGX-427
Immun	HSPs binden im Plasma antigene Proteine und übergeben sie an den CD91-Rezepton einer AP-Zelle (antigenpräsentierende Zelle)
HSP 47	Rezeptor an der Oberfläche der Thrombozyten	Plättchenaktivierung	Aktivierung von Neutrophilen	Expression von HSP47 gesenkt -> weniger Thrombosen
HSP 60	Hsp60 bildet zusammen mit HSP10 in Mitochondrien Fassstrukturen aus (1).	7  Hsp60 bilden einen Ring.	Die Kammern schließen nicht gefaltete Proteine ein.
HSP 65	HspE7	Papilloma-infizierte Zervix-Zellen
HSP 70	In Mitochondrien hilft HSP70 externen Proteinen, in das Mitochondrium zu gelangen.	AG-707	Herpes simplex Typ 2
	HSP 70	HSPPC-70/AG 858	CML
gp 96	HSPPC-70 / vitespen	solide Tumoren
Immunophiline	endogene zytosolische Peptidyl-Pprolyl - Isomerasen	Konvertieren von Cis - in Transposition.	2 Familien: Cyclosporin-bindende Cyclophiline (CyPs)  FK506-bindende Proteine (FKBPs)
Quellen	1.)Becker T, et al.: Mitochondrial heat shock protein (Hsp) 70 and Hsp10 cooperate in the formation of Hsp60 complexe. J BIOLOG CHEM 2015;290:11611–11622 doi: 10.1074/jbc.M115.642017; 2015

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