zurück HLA-Klasse-I
allgemeines Auf der Membran aller kernhaltigen Zellen und der Thrombozyten.
Rezeptor Bindet an CD-8-Zellen (zytotoxischen Lymphozyten)
Reaktion Wenn gleichzeitig ein Antigen präsentiert wird, so wird die CD-8-Zelle aktiviert und zerstört die Trägerzelle. Das präsentierte Antigen kann ein Virusbestandteil oder ein Tumorprotein sein.
Funktion Die Proteine binden sich in der Zelle an Peptide von Erregern. Die Peptide werden an der Zelloberfläche präsentiert. T-Killerzellen erkennen eine Infektion und zerstören die Zelle.
Aufbau Besteht aus 4 Domänen: Die α-Kette hat 3 Domänen: a1, a2, a3 und ist transmembranär lokalisiert. Die 4. Domäne ist extrazellulär angelagert.
Variabilität Die α-Ketten sind sehr variable und ermöglichen dadurch die Erkennung eigener und fremder Zellen. Das ß2-Mikroglobulin ist konstant.
räumliche Struktur Die α3-Kette weist einen hydrophoben Teil auf, der innerhalb der Zellmembran liegt. Der zytoplasmatische Ende enthält eine eine polare Aminosäure, z.B. Thyrosin. Durch Phosphorylierung des intrazellulären Thyrosins kann der Rezeptor reguliert werden. Das β2-Mikroglobulin ist mit den extrazellulären Domänen α1 und α2 verbunden. Dadurch wird eine Grube gebildet, die Peptide mit bis zu 10 Aminosäuren binden kann.
Isotypen HLA-A, HLA-B, HLA-C
HLA B27 Manche Allele sind mit chronischen Erkrankungen assoziiert:
  • Morbus Bechterew, Spondylitis ankylosans 90-95%
  • Morbus Reiter, urethro-okulo-artikuläres Syndrom 70-80%
  • Reaktive Artritis 60-80%
  • enteropathisch-assoziierte Arthritiden mit Sacroileitis 60-70%
 HLA B27-Gen liegt auf Chromosom 6.
Quellen 1.)

Impressum                         Zuletzt geändert am 22.03.2014 18:18