zurück	HSP = Chaperon
allgemeines	Heat Shock Proteine, Chaperon von englisch "Anstandsdame"
Tumortherapie	HSP-Hemmer, HSP- Stimulatoren, Immuntherapie. In der Erprobung, noch keine Zulassung in Deutschland.
HSP 27	ATP-abhängiges Chaperon. Reguliert Apoptose. Interagiert mit Cyt c und Procaspasen 9 und 3. Erhöht die Abwehr von Oxidantien durch herhöhtes Glutathion. Kontrolliert die Apoptose von Neutrophilen durch Aktivierung von Phosphatidyl-inositol-3-Kinasen. Assoziiert mit F-Aktin zur Stabilisierung des Zytoskeletts.
HSP 40	Transportiert neu gebildete, ungefaltete Proteine zu HSP 70 .
HSP 60	Bindet ungefaltere oder entfaltete Proteine und führt eine Faltung durch .
HSP 70	Übergibt gefaltete Proteine an HSP90, um Komplexe, z.B. Membranrezeptoren zu bilden. Hsp70 interagiert mit ASM (acid sphingomyelinase) Hsp70 und ASM aktivieren sich gegenseitig. Bei Patienten der Niemann-Pick-Krankheit ist die ASM-Aktivität zu niedrig.
HSP 90	Empfängt gefaltete Proteine von HSP70. Durch Bindung an ein Co-Chaperon wird ein Komplexe, z.B. für einen Membranrezeptor gebilden . Besteht aus 2 identischen Hälften. Der Aktivierung von Hsp90 erfolgt durch Andocken eines Aha1-Proteins an zwei Bindestellenverläuft des Hsp90. An der Entstehung der Mukoviszidose beteiligt.
Immun	HSPs binden im Plasma antigene Proteine und übergeben sie an den CD91-Rezepton einer AP-Zelle (antigenpräsentierende Zelle)

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