zurück Home	HSP = Chaperon
allgemeines	Heat Shock Proteine, Chaperone (von englisch "Anstandsdame") falten und kombinieren Proteine.
Funktion	unterstützen die Faltung von Proteinen	Ein neu synthetisiertes Protein muß durch richtige Faltung seine 3D-Struktur bekommen.		Bei Hitze oder Stress wird die 3D-Struktur oft beschädigt und muß wieder hergestellt werden.
Gruppe 1	in Bacterien, Chloroplasten und Mitochondrien		GroEL/GroES Komplex:E. coli
Gruppe 2	in Eukaryonten und Archaea	CCT	Chaperonin containing TCP-1, TRiC	Chaperon von Eukayonten	vorwiegend für Aktin und Tubulin aktiv ist.
		Mm cpn	Methanococcus maripaludis chaperonin
FABP	Fatty Acid Binding Protein family	FABP 1: Leber und proximaler Dünndarm, wichtig bei Hunger-Situation	Gewebespezifische intrazelluäre Fettsäure-Chaperone für die b-Oxidation und Lipoprotein-Biogenese.
Tumortherapie	HSP-Hemmer, HSP- Stimulatoren, Immuntherapie. In der Erprobung, noch keine Zulassung in Deutschland.
allgemeines	Heat Shock Proteine, Chaperone (von englisch "Anstandsdame") falten und kombinieren Proteine.
Chaperone	unterstützen die Faltung von Proteinen	Ein neu synthetisiertes Protein muß durch richtige Faltung seine 3D-Struktur bekommen. Bei Hitze oder Stress wird die 3D-Struktur oft beschädigt und muß wieder hergestellt werden. Bei Bakterien: GroEl. Eukayonten haben CCT, welches vorwiegend für Aktin und Tubulin aktiv ist.
FABP	Fatty Acid Binding Protein family FABP 1: Leber und proximaler Dünndarm, wichtig bei Hunger-Situation		Gewebespezifische intrazelluäre Fettsäure-Chaperone für die b-Oxidation und Lipoprotein-Biogenese.
HSP-Hemmer	HSP 90	Alvespimycin, Tanespimycin
	HSP 27	OGX-427
Immun	HSPs binden im Plasma antigene Proteine und übergeben sie an den CD91-Rezepton einer AP-Zelle (antigenpräsentierende Zelle)
HSP 5	HSP5 bindet an Grp 78.	Myocard exprimiert bei Hypoxie GRP78.	Grp78 greift auch in die Gerinnung ein.	GRP78 wird bei Schlafenzug vermehrt gebildet.
HSP 27	ATP-abhängiges Chaperon.	Reguliert Apoptose.
HSP 40	Transportiert neu gebildete, ungefaltete Proteine zu HSP 70 .
HSP 47	Rezeptor an der Oberfläche der Thrombozyten	Plättchenaktivierung	Aktivierung von Neutrophilen	Expression von HSP47 gesenkt -> weniger Thrombosen
HSP 60	Hsp60 bildet zusammen mit HSP10 in Mitochondrien Fassstrukturen aus (1).	7  Hsp60 bilden einen Ring.	Die Kammern schließen nicht gefaltete Proteine ein.	Bindet ungefaltete oder entfaltete Proteine und führt eine Faltung durch.
HSP 65	HspE7	Papilloma-infizierte Zervix-Zellen
HSP 70	In Mitochondrien hilft HSP70 externen Proteinen, in das Mitochondrium zu gelangen.	AG-707	Herpes simplex Typ 2
	Übergibt gefaltete Proteine an HSP90, um Komplexe, z.B. Membranrezeptoren zu bilden.		Hsp70 interagiert mit ASM (acid sphingomyelinase) Hsp70 und ASM aktivieren sich gegenseitig.		Bei Patienten der Niemann-Pick-Krankheit ist die ASM-Aktivität zu niedrig.
	HSP 70	HSPPC-70/AG 858	CML
HSP 90	Empfängt gefaltete Proteine von HSP70.	An der Entstehung der Mukoviszidose beteiligt.
gp 96	HSPPC-70 / vitespen	solide Tumoren
Immunophiline	endogene zytosolische Peptidyl-Pprolyl - Isomerasen	Konvertieren von Cis - in Transposition.	2 Familien: Cyclosporin-bindende Cyclophiline (CyPs)  FK506-bindende Proteine (FKBPs)
NACA	Nascent-polypeptide-associated complex α polypeptide	NACA ist mit Ribosomen assoziiert.	Es verhindert, dass neu gebildete Proteine Bindungen mit Plasma-Proteinen eingehen.	Ohne NACA werden neu gebildete Polypeptide von SRP (signal recognition particle) gebunden. Proteine ohne Signalpeptid können fälschlicherweise in das endoplasmische Retikulum transportiert werden.	NACA wird von Knochen in der Entwicklung exprimiert.
Immun	HSPs binden im Plasma antigene Proteine und übergeben sie an den CD91-Rezeptor einer AP-Zelle (antigenpräsentierende Zelle)
Coli	Auch E. coli besitzt Chaperone	Hsp70-Protein: DnaK, bindet und faltet 700 verschiedene Proteinketten. (2)	Nicht gefaltete Proteine werden zu GroEL transportiert.	GroEL bildet einen Nano-Käfig, in dem einzelne Proteinketten vorübergehend eingeschlossen sind.
VHL	Von-Hippel-Lindau-Gen	Das Genprodukt hemmt die Aktivität der HIFs bei normaler intrazellulärer Sauerstoffkonzentration.	Bei Sauerstoffmangel wird diese Hemmung jedoch aufgegeben.	Die nun aktiven HIFs programmieren die Zelle so um, dass sie auch in sauerstoffarmer Umgebung überleben und funktionieren kann.
	Durch das Fehlen des VHL-Gens sind die zytotoxischen T-Zellen nun so programmiert, als würden sie sich ständig in einer sauerstoffarmen Umgebung befinden.			Die zytotoxischen T-Lymphozyten wurden viel aggressiver und erschöpften sich nicht mehr.
Quellen	1.)Becker T, et al.: Mitochondrial heat shock protein (Hsp) 70 and Hsp10 cooperate in the formation of Hsp60 complexe. J BIOLOG CHEM 2015;290:11611–11622 doi: 10.1074/jbc.M115.642017; 2015 2.) Calloni G, et al.: DnaK Functions as a Central Hub in the E. coli Chaperone Network. Cell Reports 1(2012):251–264

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