Die Ketten werden durch NC1 und NC2 - Hexamere verbunden. Diese Verbindungen können Netzwerke bilden.
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| allgemeines | Wichtigstes Faserprotein | ||||
| Typ I | extrazelluläre Matrix von Knochen und Haut | Gene: Col1A1, Col1A2 | Mutation: Osteogenesis imperfecta | ||
| Typ IV | Basalmembran | Isoformen: α1, α2, α3, α4, α5, α6. | |||
| Struktur | Tripel - Helix aus 3 α-Ketten. Verbindung durch noncollagenous domain (NC). | ||||
| Vernetzung | Die Ketten werden durch NC1 und NC2 - Hexamere verbunden. Diese Verbindungen können Netzwerke bilden. | ||||
| Isoformen | α1, α2, α3, α4, α5, α6. | Mesangium: 2x α1 + α2, glomeruläre Basalmembran: α3 α4 α5 | |||
| Typ XVII | COL17A1-Gen (Genlokus 10q24.3) | Collagen XVII | autosomal-rezessiv | intermediäre generalisierte generalisierteEpidermolysis bullosa junctionalis | |
| Typ VII | COL7A1-Gen Genlokus 3p21.21 | Kodiert die α1-Kette des Collagen VII | autosomal-dominant oder rezessiv | Epidermolysis bullosa dystrophica | Gen-Therapie in Studien (2) |
| 4-PH | Prolyl-4-Hydroxylase, Procollagenprolin-Dioxygenase. | Essentiell für die Biosynthese des Kollagens. | Übertragt Sauerstoff auf einen Prolin-Rest und bildet Hydroxyprolin. | ||
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Impressum Zuletzt geändert am 22.08.2023 16:05